Wabenförmige Strukturen kennt man nicht zuletzt aus Bienenstöcken. Forschende haben nun Moleküle entworfen, die sich von selbst zu einem ähnlichen Muster zusammenfügen, in einem Maßstab, der mit bloßem Auge bei Weitem nicht zu erkennen ist.
Bei diesen Molekülen handelt es sich um Peptide: kurze Ketten aus Aminosäuren, den Bausteinen von Proteinen. Jedes dieser speziellen Peptide besteht aus nur neun Aminosäuren. Viele identische Kopien fügen sich zu winzigen Fasern mit wabenförmigem Inneren zusammen, das mit Wasser gefüllt ist.
An der Arbeit sind das Max-Planck-Institut für Polymerforschung, die Universität Ulm und das Universitätsklinikum Ulm beteiligt. Die Studie mit den gleichberechtigten Erstautorinnen Jasmina Gačanin und Francesca Mazzotta ist nun in Nature veröffentlicht.
„Die Moleküle bringen ihre eigene Bauanleitung mit“, sagt Tanja Weil, Direktorin am Max-Planck-Institut für Polymerforschung, die die Studie gemeinsam mit ihrer Kollegin Katharina Landfester geleitet hat. „Der entscheidende Schritt ist zu verstehen, wie eine so kurze Peptid-Sequenz eine sehr viel größere, geordnete Struktur hervorbringt.“

Der Wabencode

Die Forschenden haben eine kurze Peptid-Sequenz aus neun Aminosäuren entworfen und in mehreren Varianten untersucht. Sie haben festgestellt, dass diese Aminosäuresequenz vorgibt, wie sich die Peptide anordnen. Je zwei Peptide lagern sich zusammen, und an Knotenpunkten treffen jeweils drei aufeinander. So entstehen sechseckige Ringe, die sich seitlich zu einer Wabe zusammenfügen und entlang der Faser stapeln. Das Ergebnis sind Fasern mit vielen parallelen, durchgehenden Kanälen von etwa fünf Nanometern Durchmesser.
Indem sie einzelne Abschnitte in der Aminosäuresequenz systematisch austauschten, konnten die Forschenden bestimmen, welche Abschnitte notwendig sind, um eine Wabe entstehen zu lassen.
Hierfür nutzten sie eine spezielle Art der Elektronenmikroskopie, die sogenannte Kryo-Elektronenmikroskopie. Dabei wird die Probe blitzschnell in einer dünnen Eisschicht eingefroren und so in ihrem natürlichen, wasserhaltigen Zustand abgebildet. So kann festgestellt werden, wie genau benachbarte Peptide ineinandergreifen. „Wir sehen nicht nur das entstandene wabenförmige Muster, sondern auch die molekularen Kontakte dahinter“, sagt Landfester.

Eine andere Welt für Wasser

Die Kanäle sind keine leeren Röhren. Sie sind durchgehend mit Wasser gefüllt, und dieses Wasser verhält sich anders als gewöhnliches Wasser. Computersimulationen deuten darauf hin, dass das Wasser darin dichter gepackt und weniger beweglich ist als außerhalb und dass seine Wasserstoffbrücken länger bestehen.
Experimente stützen dieses Bild. Die Forschenden trockneten die Fasern kontrolliert und verfolgten mit Infrarotspektroskopie, wie das Wasser entweicht. Zuerst verschwindet locker gebundenes Wasser, während das stärker gebundene Wasser in den Kanälen deutlich länger zurückgehalten wird. Bei einem Vergleichspeptid, das zwar Fasern, aber keine Kanäle bildet, geht das Wasser dagegen gleichmäßig verloren. Die Wabenstruktur selbst bleibt beim Trocknen erhalten.
Besonders spannend ist, was ein einzelner Baustein bewirkt. Tauscht man die Aminosäure aus, die die Kanalwand auskleidet, ändert sich, wie fest das Wasser im Inneren gebunden ist: je nach Baustein stärker oder ähnlich wie in gewöhnlichem Wasser. Entscheidend dabei: Die veränderten Peptide bilden weiterhin das Wabenmuster. So lässt sich die Umgebung im Inneren der Kanäle gezielt einstellen, ohne ihre sechseckige Geometrie zu verändern.
Die Ergebnisse bilden einen Ausgangspunkt, um Wasser in sehr kleinen Räumen zu untersuchen und mögliche Anwendungen beim Trennen von Stoffen oder bei chemischen Reaktionen auszuloten. Solche Anwendungen sind bislang nicht demonstriert. Vorerst besteht der Fortschritt in einem Satz erprobter Regeln, nach denen sich komplexe Materialien aus sehr kurzen Molekülketten aufbauen lassen.

Kurze Peptidsequenzen können sich selbst über mehrere Schritte zu molekularen Fasern zusammenlagern.

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