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Nouvelle stratégie révélant l’organisation des protéines au sein de membranes photosynthétiques

Дата публикации: 03-09-2026 10:00:00



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Fait marquant | Résultat scientifique

34_min_BGE-LPCV.jpg © CEA-Irig/LPCV/P. Albanese

​​​​​​​​​​​​​​​​​​​Comment les protéines des membranes thylakoïdiennes s’organisent et coopèrent pour permettre une photosynthèse efficace ? Des chercheurs du CEA-Irig, issus des laboratoires BGE et LPCV, ont réussi à cartographier leurs interactions dans leur état natif. Cette avancée ouvre des perspectives pour l’étude intégrative de systèmes membranaires fonctionnels, bien au-delà de la photosynthèse.

Publié le 3 septembre 2026

​La photosynthèse est un processus essentiel à la vie sur Terre : elle permet aux organismes photosynthétiques (plantes, algues) de convertir l'énergie lumineuse en énergie chimique utilisable par la cellule. Son efficacité repose notamment sur l'organisation tridimensionnelle de nombreuses protéines présentes dans les membranes des thylakoïdes*. Pour comprendre comment ces protéines s'assemblent et fonctionnent ensemble, les chercheurs développent des approches de protéomique*, permettant d'identifier les protéines interagissant entre elles. Parmi ces approches, le cross-linking* couplé à la spectrométrie de masse (XL-MS)* permet de détecter les contacts entre protéines et de reconstruire leurs réseaux d'interactions. Dans cette étude, les chercheurs du CEA-Irig ont développé une stratégie innovante pour cartographier les réseaux de protéines de membranes photosynthétiques fonctionnelles.

Les chercheurs ont optimisé la méthode reposant sur le cross-linking couplé à la spectrométrie de masse (XL-MS), en associant l'agent de cross-linking, le PhoX* avec un agent chimique, le TMPAC* (trimethylphenylammonium chloride), afin d'obtenir des résultats fiables tout en préservant l'intégrité fonctionnelle des membranes. Cette stratégie a permis d'identifier plusieurs centaines d'interactions, augmentant leur détection de 20 à 40%, entre des protéines impliquées dans la régulation de la photosynthèse. En couplant ces données à la modélisation par intelligence artificielle (IA), les chercheurs ont révélé des associations inédites impliquées dans le contrôle et la réparation de la machinerie photosynthétique, offrant ainsi une vision précise de l'organisation des complexes moléculaires responsables de la conversion de l'énergie lumineuse.


© CEA-Irig/LPCV/P. Albanese

Figure : Une approche améliorée de réticulation chimique pour décrypter les réseaux protéiques de la membrane thylakoïde.

​Ces travaux montrent que la méthode développée permet de faire le lien entre la biologie fonctionnelle et la biologie structurale chez les plantes, en rendant possible l'exploration systématique des réseaux de protéines dans des conditions proches de l'état physiologique. Cette approche offre un cadre méthodologique transférable à d'autres systèmes membranaires, souvent difficiles à étudier, ouvrant la voie à la modélisation de nouveaux complexes protéiques fonctionnels.

​Thylakoïdes* : structures membranaires situées à l'intérieur des chloroplastes, organites des cellules végétales (et des algues) responsables de la photosynthèse. Les premières étapes de la photosynthèse (capture de la lumière et sa transformation en énergie chimique) se déroulent au niveau de ces membranes.

Approches de protéomique* : techniques d'analyse permettant d'identifier et de quantifier les protéines d'une cellule, de fluides biologiques ou tout autre échantillon comprenant des protéines.

Cross-linking (XL)* : technique basée sur l'utilisation d'un réactif chimique capable de créer une liaison covalente entre deux protéines suffisamment proches dans l'espace. Cette approche permet de figer leurs interactions afin de pouvoir les caractériser et mieux comprendre comment ces protéines s'organisent et fonctionnent ensemble.

Spectrométrie de masse (MS)* : technique d'analyse qui permet d'identifier et de quantifier les protéines. Couplée au cross-linking (XL-MS pour Cross-Linking Mass Spectrometry), elle permet de détecter les protéines reliées chimiquement entre elles et de reconstruire l'organisation du réseau protéique au sein d'un système biologique.

PhoX* : réactif de cross-linking portant une charge négative, ce qui peut limiter son accès aux surfaces membranaires également chargées négativement, comme celles des thylakoïdes. L'ajout de TMPAC*, un composé chargé positivement, permet de réduire ces répulsions électrostatiques et d'améliorer l'accessibilité de PhoX aux protéines membranaires, tout en préservant l'intégrité structurale et l'activité biologique des membranes.

UMR : Irig/PCV-LPM (UGA-CNRS-CEA-INRAe) ; Irig/BGE-EDyP (UGA-CEA-Inserm).

Financements : ANR (PHOTO_DYN), Union Européenne (PhotoLINK, Chloro-Mito, PlanktON), ProFI.

Collaborations : UGA, CNRS, CEA, INRAe, Inserm.​

​Frances N., Giustini C., Finazzi G., Ferro M., et Albanese P. 

Deciphering photosynthetic protein networks: a crosslinking-MS strategy for studying functional thylakoid membranes.

The Plant Journal, 2026.

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Mots clés : cross-linking | photosynthèse | protéomique

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Классификация: Наука. Схожих патентов: 0. Схожих новостей: 9. Тональность: 0. Информативность: 10. Источник: www.cea.fr.